Dorothy Crowfoot Hodgkin, chimiste.

Dorothy Crowfoot Hodgkin, née le 12 mai 1910 au Caire et morte le 29 juillet 1994 à Ilmington, dans le Warwickshire, est une chimiste britannique. Elle est une pionnière de la diffractométrie de rayons X, méthode de cristallographie permettant de déterminer la géométrie en trois dimensions de molécules complexes, en particulier de molécules d’origine biologique. Elle a reçu le prix Nobel de chimie de 1964 « pour sa détermination par des techniques aux rayons X des structures de substances biochimiques importantes ». Bien qu’elle reconnût que son travail sur l’insuline fut le plus important de toute sa vie, elle ne cessa de lutter pour la paix et la justice sociale.


Dorothy Mary Crowfoot née le 12 mai 1910 au Caire en Égypte, de John Crowfoot, employé civil dans le département de l’Éducation de l’administration britannique d’Égypte, et de Grace Mary Crowfoot, sage-femme dont elle est la fille aînée. Elle passe ses quatre premières années en Asie mineure, retournant en Angleterre seulement quelques mois par an. Elle passe la Première Guerre mondiale au Royaume-Uni, dans la famille de ses parents ou chez des amis, mais séparée de ses parents2. Ses parents rentrent peu avant l’Armistice de 1918 avec une quatrième fille et la famille s’installe à Nettleham dans le Lincolnshire.

Éduquée à la maison jusqu’à l’âge de 10 ans, elle intègre la Sir John Leman High School à Beccles dans le Suffolk. C’est dans cette école qu’elle se découvre une passion pour la chimie et, à 11 ans, elle réalise sa première expérience seule en faisant fondre un fil de platine dans la flamme d’un réchaud à alcool.

En 1928, elle entre au Somerville College, après avoir travaillé pendant plusieurs mois rattraper son retard en latin et en sciences. Elle étudie aussi à l’université de Cambridge sous la tutelle de John Desmond Bernal, où elle apprend le potentiel de la diffractométrie de rayons X pour déterminer la structure des protéines. Elle devient alors son bras droit et publie de nombreux articles en collaboration avec lui.

En 1934, elle revient à Oxford pour enseigner. C’est à cette époque qu’on lui détecte une polyarthrite rhumatoïde qui la handicapera toute sa vie. Là, elle se concentre sur ses recherches personnelles concernant la structure des protéines. À Oxford, elle aura comme élève la future Margaret Thatcher, qui exposera un portrait de Dorothy Crowfoot dans son bureau de Downing Street7. Deux ans plus tard devient chercheuse au Somerville College, un poste qu’elle détient jusqu’en 1977. En 1960, elle est nommée Wolfson Research Professor à la Royal Society. Elle dirige également l’union internationale de cristallographie de 1972 à 1975.

L’insuline est un de ses principaux sujets de recherche. Elle commence ses travaux en 1934 quand lui est offert par Robert Robinson un échantillon de cristaux d’insuline. Elle est la première à réussir à étudier cette molécule aux rayons X, ce qui lui vaut d’être publié dans le magazine Nature sous son nom seul, une exception pour l’époque. Elle, et d’autres, passent 25 ans à perfectionner cette technique, la structure de molécules de plus en plus complexes peut être analysée, jusqu’à ce que, 35 ans plus tard, en 1969, la structure de l’insuline soit enfin résolue.

En 1928, la pénicilline est découverte par Alexander Fleming et Dorothy Crowfoot décide de mener une expérience sur des souris infectées par des streptocoques pour voir l’effet de la molécule sur la maladie. En 1945, elle annonce avoir décrypté la structure de la molécule.

On savait depuis 1926 que la consommation de viande de foie en quantité suffisante permet de guérir l’anémie pernicieuse. Grâce aux travaux de Mary Shorb, la substance active présente dans la viande de foie, la vitamine B12, a été isolée sous forme cristallisée en 1948, presque simultanément par l’équipe de Karl Folker du laboratoire Merck, puis par Lester Smith du laboratoire Glaxo. Une décennie plus tard, Dorothy Hodgkin détermina la structure chimique tridimensionnelle de cette molécule complexe à partir de ses clichés cristallographiques. Elle est alors la molécule la plus complexe structurellement parlant à avoir été décryptée.

En dépit de son rôle scientifique éminent, elle ne se tourne pas seulement vers la science. Elle se penche souvent sur les problèmes d’inégalités sociales et la réduction des risques de conflits armés. Elle est présidente de la Pugwash qui veille à ce que les découvertes scientifiques ne soient pas utilisée pendant un conflit armé, qui recevra le prix Nobel de la paix en 1995, de 1976 à 1988.

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Sources : Wikipédia, YouTube.

 

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